Deutsche Forscher präsentieren „Knoblauch-Chip“

Erster Biosensor für Cysteinsulfoxide wurde am Forschungszentrum Jülich entwickelt

Entwickler des Forschungszentrums Jülich, der Universität Bonn und der Fachhochschule Aachen haben einen „Knoblauch-Erkennungs-Chip“ gebaut. Der Sensor spüre die medizinisch wertvollen Inhaltsstoffe des Knoblauchs auch in anderen Pflanzen wie etwa Lauch auf.

Bei dem neuen Biosensor handelt es sich um einen Messfühler, der eine biologische Komponente, etwa Enzyme oder ganze Zellen, da einsetzt, bestimmte Moleküle oder Substanzen zu erkennen und ihre Menge zu bestimmen. Beim „Knoblauch-Chip“ nutzen die Wissenschaftler ein Enzym – einen Biokatalysator -, um die begehrten Cysteinsulfoxide aufzuspüren. Diese schwefelhaltigen Substanzen sind für den Geruch und die medizinische Wirkung des Knoblauchs verantwortlich.

„Ein ‚echter‘ Biosensor muss eine weitere Randbedingung erfüllen“, erklärt Professor Michal Schöning, „er muss miniaturisierbar sein“. Dieses Kriterium haben die Wissenschaftler angeblich erfüllt, indem sie das ‚Knoblauch-Erkennungs-Enzym‘, die Alliinase, mit biochemischen Methoden auf der Oberfläche eines speziellen Silizium-Mikrochips fixierten. Dieser besteht aus mehreren Schichten mit unterschiedlichen Funktionen, aus denen sich die Bezeichnung „EIS-Struktur“ ableitet: „E“ steht für „Elektrolyt“, „I“ für „Isolator“ und „S“ für „Semiconductor“. Die Jülicher Wissenschaftler sind Spezialisten für solche EIS-Schichtstrukturen, die sie mit Methoden der klassischen Silizium-Technologie fertigen.

Das Enzym auf der Oberfläche des Chips, der bis auf einige Quadratmillimeter „schrumpfen“ könne, stehe in Kontakt mit der zu untersuchenden Lösung: Enthalte diese Cysteinsulfoxide, setze die Alliinase sie in einer chemischen Reaktion zu denjenigen Stoffen um, die für den typischen Geruch und für die medizinische Wirkung des Knoblauchs verantwortlich sind. „Daneben entsteht Ammoniak“, verriet Schöning. „Der Ammoniak verändert den pH-Wert der Lösung. Dadurch wiederum ändert sich die elektrische Kapazität der EIS-Schichtstruktur, auf der das Enzym fixiert ist. Wenn wir diese Kapazitätsänderung messen, wissen wir wie viel Ammoniak entstanden ist und damit wie viel Cysteinsulfoxid in der Probe enthalten war.“

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